طوكيو-سانا
توصل فريق بحثي من جامعة طوكيو متروبوليتان اليابانية إلى اكتشاف مهم حول تكوّن اللييفات البروتينية “تاو” المرتبطة بمرض ألزهايمر، حيث تبين أن هذه اللييفات لا تتشكل مباشرة، بل تبدأ بروتينات تاو بالتجمع أولاً في مجموعات طرية قابلة للعكس، وعند إذابتها يتوقف نمو اللييفات تقريباً.
وبحسب موقع “Science Daily” العلمي، اعتمد الباحثون على مفاهيم مستمدة من فيزياء البوليمرات لفهم هذه المرحلة المبكرة، التي تشبه عملية تبلور البوليمر، وأكدت تقنيات متقدمة مثل تشتت الأشعة السينية والفلورسينت وجود هذه التجمعات الأولية الصغيرة وغير المترابطة.
ولاحظ الفريق أن تفكيك هذه المجموعات أو منع تكوّنها يحول دون إنتاج اللييفات، ما يفتح المجال أمام إمكانية تطوير علاجات تستهدف هذه المرحلة المبكرة قبل ظهور الهياكل الضارة، عبر تعديل التفاعلات بين بروتينات تاو والهيبارين لإعاقة تجمعها.
وأشار الباحثون إلى أن هذه الاستراتيجية قد تفتح آفاقاً لعلاج مرض ألزهايمر وأمراض عصبية تنكسية أخرى مثل باركنسون، من خلال التركيز على المراحل الأولية القابلة للعكس لتجنب الضرر الذي تسببه اللييفات في الخلايا العصبية.
يذكر أن مرض ألزهايمر عصبي تنكسي شائع يسبب تدهور الذاكرة والقدرات الإدراكية.
